Cách tiếp cận mới đển tạo ra màu thịt trong chế biến thịt
Email tác giả liên hệ:
cttuan@svc.edu.vnTừ khóa:
cooked ham, dry-cured ham, FECH, pigment, Zn-protoporphyrinTóm tắt
Màu sắc là một trong những chỉ tiêu cảm quan quan trọng đối với sản phẩm thịt nhằm hấp dẫn người tiêu dùng. Trong chế biến thịt, myoglobin thường ở dạng tự nhiên hay liên kết với các phụ gia khác để tạo nên màu cho sản phẩm. Nitrosomyoglobin là thành phần chính tạo nên màu của các sản phẩm thịt chế biến (cooked ham), trong khi đó, Zn-protoporphyrin (ZnPP) lại là thành phần chính tạo nên màu của sản phẩm dry-cured ham. Sản phẩm được tạo màu bằng nitrosomyoglobin không được người tiêu dùng ưa chuộng vì nitrosamine sinh ra có nguy cơ gây ung thư. Dry-cured ham được wua chuộng hơn do tính an toàn, màu của dry-cured ham được cho rằng tạo thành bởi sự thay thế kim loại trong nhân heme. Do vậy, rất nhiều nghiên cứu đã được tiến hành để tìm các yếu tố tăng cường quá trình tạo thành ZnPP không chỉ cho sản phẩm ham nói trên mà có thể ứng dụng cho các sản phẩm khác.
Tải xuống: 0
Tài liệu tham khảo
Toldrá, F. and M. C. Aristoy, Dry-Cured Ham, Handbook of Meat Processing, Hoboken, NJ, Wiley-Blackwell: (2010) 351-362.
Haseth, T. T., G. Thorkelsson and M. S. Sidhu, North European Products. Handbook of Fermented Meat and Poultry. Oxford, UK, Blackwell Publishing Ltd: (2008) 407-413.
Stalder, K. J., N. L. Berry, D. J. Hanson and W. Mikel. U.S. Products, Handbook of Fermented Meat and Poultry, Oxford, UK, Blackwell Publishing Ltd: (2008) 369-386.
Du, M. and D. U. Ahn, Volatile substances of Chinese traditional Jinhua ham and Cantonese sausage, J. Food Sci, 66 (2001) 827-831.
Mancini, R. A. and M. C. Hunt, Current research in meat color, Meat Sci., 71 (2005) 100-121.
Pegg, R. B. and F. Shahidi, Nitrite curing of meat : the N-nitrosamine problem and nitrite alternatives, Trumbull, Conn., Food & Nutrition Press, (2000).
Moller, J. K. S., G. Parolari, L. Gabba, J. Christensen and L. H. Skibsted, "Monitoring chemical changes of dry-cured parma ham during processing by surface autofluorescence spectroscopy, J. Agric. Food Chem., 51 (2003) 1224-1230.
Moller, J. K. S. and L. H. Skibsted, Nitric Oxide and Myoglobins, Chem. Rev., 102 (2002) 1167-1178.
Wakamatsu, J., T. Nishimura and A. Hattori, A Zn-porphyrin complex contributes to bright red color in Parma ham, Meat Sci., 67 (2004) 95-100.
Wakamatsu, J., J. Okui, Y. Ikeda, T. Nishimura and A. Hattori, Establishment of a model experiment system to elucidate the mechanism by which Zn-protoporphyrin IX is formed in nitrite-free dry-cured ham, Meat Sci., 68 (2004) 313-317.
Taketani, S., M. Ishigaki, A. Mizutani, M. Uebayashi, M. Numata, Y. Ohgari and S. Kitajima, Heme synthase (ferrochelatase) catalyzes the removal of iron from heme and demetalation of metalloporphyrins, Biochemistry, 46 (2007) 15054-15061.
Morita, H., J. Niu, R. Sakata and Y. Nagata, Red pigment of parma ham and bacterial influence on its formation, J.Food Sci., 61 (1996) 1021-1023.
Ishikawa, H., T. Kawabuchi, Y. Kawakami, M. Sato, M. Numata and K. Matsumoto, Formation of Zinc Protoporphyrin IX and Protoporphyrin IX from Oxymyoglobin in Porcine Heart Mitochondria, Food Sci. Technol. Res., 13 (2007) 85-88.
Wakamatsu, J.i., J. Okui, N. Hayashi, T, Nishimura and A. Hattori, Zn protoporphyrin IX is formed not from heme but from protoporphyrin IX, Meat Sci. 77 (2007) 580-586.
Parolari, G., R. Benedini and T. Toscani, Color Formation in Nitrite-Free Dried Hams as Related to Zn-Protoporphyrin IX and Zn-Chelatase Activity, J.Food Sci., 74 (6) 413-418.
Chau, T. T., M. Ishigaki, T. Kataoka and S. Taketani, Porcine Ferrochelatase: The Relationship between Iron-Removal Reaction and the Conversion of Heme to Zn-Protoporphyrin, Biosci. Biotechnol. Biochem, 74 (2010) 1415-1420.
Taketani, S., Molecular and genetic characterization of ferrochelatase. Tohoku J. Exp. Med., 171 (1993) 1-20.
Sakaino, M., M. Ishigaki, Y. Ohgari, S. Kitajima, R. Masaki, A. Yamamoto and S. Taketani, Dual mitochondrial localization and different roles of the reversible reaction of mammalian ferrochelatase, FEBS J., 276 (2009) (19) 5559-5570.
Burden, A. E., C. Wu, T. A. Dailey, J. L. Busch, I. K. Dhawan, J. P. Rose, B. Wang and H. A. Dailey, Human ferrochelatase: crystallization, characterization of the [2Fe-2S] cluster and determination that the enzyme is a homodimer, Biochim. Biophys. Acta, 1435 (1999) 191-7.
Ferreira, G. C., Ferrochelatase, Int. J. Biochem. Cell. Biol, 31 (1999) 995-1000.
Furukawa, T., H. Kohno, R. Tokunaga and S. Taketani, Nitric oxide-mediated inactivation of mammalian ferrochelatase in vivo and in vitro: possible involvement of the iron-sulphur cluster of the enzyme, Biochem. J, 310 (1995) 533-8.
Lantto, R., K. Kruus, E. Puolanne, K. Honkapää, K. Roininen and J. Buchert, Enzymes in Meat Processing, enzymes in meat processing. Hoboken, NJ, Wiley-Blackwell: (2009) 264-291.
Parolari, G., R. Benedini and V. Raja, Zinc-protoporphyrin IX promoting activity in pork muscle, Lwt-Food Sci. Technol., 41 (2008) (7) 1160-1166.
Becker, E. M., S. Westermann, M. Hansson and L. H. Skibsted, Parallel enzymatic and non-enzymatic formation of zinc protoporphyrin IX in pork, Food Chem, 130 (2012) 9.
Taketani, S. and R. Tokunaga, Non-enzymatic heme formation in the presence of fatty acids and thiol reductants, Biochim. Biophys. Acta., 798 (1984) (2) 226-230.
Taketani, S., Aquisition, mobilization and utilization of cellular iron and heme: endless findings and growing evidence of tight regulation, Tohoku J. Exp. Med., 205 (2005) (4) 297-318.
Tải xuống
Đã Xuất bản
Cách trích dẫn
Giấy phép
Tác phẩm này được cấp phép theo Giấy phép quốc tế Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 .
Bản quyền thuộc về JTE.
